Hovedforskel - Hæmoglobin vs Myoglobin

Hæmoglobin og myoglobin er to typer globinproteiner, der fungerer som iltbindende proteiner. Begge proteiner er i stand til at øge mængden af ​​opløst ilt i biologiske væsker fra hvirveldyr såvel som i nogle hvirvelløse dyr. Organiske protesegrupper med lignende egenskaber er involveret i binding af oxygen i begge proteiner. Men 3D-orienteringen i rummet eller stereoisomerismen af ​​hæmoglobin og myoglobin er forskellige. På grund af denne forskel er mængden af ​​ilt, der kan binde med hvert af proteinmolekylerne, også forskellig. Hæmoglobin er i stand til at binde tæt med ilt hvorimod myoglobin er ude af stand til at binde tæt med ilt. Denne forskel mellem hæmoglobin og myoglobin giver anledning til deres forskellige funktioner; hæmoglobin findes i blodbanen og transporterer ilt fra lungerne til resten af ​​kroppen mens myoglobin findes i musklen og frigiver det nødvendige ilt.

Nøgleområder omfattet

1. Hvad er hæmoglobin - Definition, struktur og sammensætning, funktion 2. Hvad er myoglobin - Definition, struktur og sammensætning, funktion 3. Ligheder mellem hæmoglobin og myoglobin - Skitsér lighederne 4. Hvad er forskellen mellem hæmoglobin og myoglobin - Sammenligning af vigtige forskelle

Nøglebetingelser: Hæmoglobin, myoglobin, ilt, hæm, proteiner, globinprotein, blod

Hvad er hæmoglobin

Hæmoglobin er et globulært protein med flere underenheder med en kvaternær struktur. Den består af to α og to β -underenheder arrangeret i en tetraedral struktur. Hæmoglobin er et jernholdigt metalloprotein. Hver af de fire kugleformede proteinunderenheder er forbundet med en ikke-protein, protetisk hæmmegruppe, som binder sig til et iltmolekyle. Hæmoglobinproduktionen sker i knoglemarven. Globinproteiner syntetiseres af ribozomer i cytosolen. Haem -delen syntetiseres i mitokondrierne. Et ladet jernatom holdes i porphyrinringen ved kovalent binding af jern med fire nitrogenatomer i det samme plan. Disse N -atomer tilhører imidazolringen af ​​F8 -histidinresten i hver af de fire globinunderenheder. I hæmoglobin findes jern som Fe²⁺, hvilket giver den røde farve til røde blodlegemer.

Mennesker har tre hæmoglobintyper: hæmoglobin A, hæmoglobin A₂ og hæmoglobin F. Hæmoglobin A er den almindelige type hæmoglobin, som kodes af HBA1-, HBA2- og HBB -gener. De fire underenheder af hæmoglobin A består af to α og to β -underenheder (α₂β₂). Hæmoglobin A₂ og hæmoglobin F er sjældne og består af henholdsvis to α og to δ -underenheder og to α og to γ ​​-underenheder. Hos spædbørn er hæmoglobintypen Hb F (α₂γ₂).

Da hæmoglobinmolekyle består af fire underenheder, kan det binde med fire iltmolekyler. Således findes hæmoglobin i de røde blodlegemer, som iltbæreren i blodet. På grund af tilstedeværelsen af ​​fire underenheder i strukturen øges bindingen af ​​ilt, da det første iltmolekyle binder sig til den første hæmningsgruppe. Denne proces identificeres som kooperativ binding af ilt. Hæmoglobin udgør 96% af tørvægten af ​​en rød blodlegeme. Noget af kuldioxidet er også bundet til hæmoglobin til transport fra væv til lunger. 80% af kuldioxiden transporteres via plasma. Hæmoglobins struktur er vist i figur 1.

Figur 1: Hæmoglobinstruktur

Hæmoglobins funktion

Hvad er myoglobin

Myoglobin er iltbindende protein i muskelceller hos hvirveldyr, hvilket giver musklerne en tydelig rød eller mørkegrå farve. Det udtrykkes udelukkende i skeletmuskler og hjertemuskler. Myoglobin udgør 5-10% af cytoplasmatiske proteiner i muskelceller. Da aminosyreændringerne i polynukleotidkæderne af hæmoglobin og myoglobin er konservative, bærer både hæmoglobin og myoglobin en lignende struktur. Derudover er myoglobin en monomer, der består af en enkelt polynukleotidkæde, sammensat af en enkelt hæmningsgruppe. Derfor er den i stand til at binde med et enkelt iltmolekyle. Der forekommer således ingen kooperativ binding af ilt i myoglobin. Men myoglobins bindingsaffinitet er høj sammenlignet med hæmoglobins. Som et resultat fungerer myoglobin som det iltopbevarende protein i musklerne. Myoglobin frigiver ilt, når musklerne fungerer. 3D-struktur af hæmoglobin er vist i figur 2.

Figur 2: Myoglobin

Ligheder mellem hæmoglobin og myoglobin

Forskellen mellem hæmoglobin og myoglobin

Definition

Hæmoglobin: Hæmoglobin er et rødt protein, der er ansvarligt for transport af ilt i hvirveldyrs blod.

Myoglobin: Myoglobin er et rødt protein med hæm, der transporterer og lagrer ilt i muskelcellerne.

Molekylær vægt

Hæmoglobin: Hæmoglobins molekylvægt er 64 kDa.

Myoglobin: Hæmoglobins molekylvægt er 16,7 kDa.

Sammensætning

Hæmoglobin: Hæmoglobin består af fire polypeptidkæder.

Myoglobin: Myoglobin består af en enkelt polypeptidkæde.

Kvartær struktur

Hæmoglobin: Hæmoglobin er en tetramer sammensat af to α og to β -underenheder.

Myoglobin: Myoglobin er en monomer. Derfor mangler den en kvaternær struktur.

Antal iltmolekyler

Hæmoglobin: Hæmoglobin binder med fire iltmolekyler.

Myoglobin: Myoglobin binder kun med et enkelt iltmolekyle.

Andelsbindende

Hæmoglobin: Da hæmoglobin er en tetramer, udviser det kooperativ binding med ilt.

Myoglobin: Da myoglobin er en monomer, udviser det ikke kooperativ binding.

Affinitet til ilt

Hæmoglobin: Hæmoglobin har en lav affinitet til at binde med ilt.

Myoglobin: Myoglobin har en høj affinitet til at binde med ilt, hvilket ikke afhænger af iltkoncentrationen.

Bind med ilt

Hæmoglobin: Hæmoglobin er i stand til at binde tæt til ilt.

Myoglobin: Myoglobin er ude af stand til tæt at binde til ilt.

Hændelse

Hæmoglobin: Hæmoglobin findes i blodbanen.

Myoglobin: Myoglobin findes inde i musklerne.

Typer

Hæmoglobin: Hæmoglobin A, hæmoglobin A₂ og hæmoglobin F er typerne af hæmoglobin hos mennesker.

Myoglobin: En enkelt type myoglobin findes i alle celler.

Fungere

Hæmoglobin: Hæmoglobin tager ilt fra lungerne og transporteres til resten af ​​kroppen.

Myoglobin: Myoglobin lagrer ilt i muskelcellerne og frigiver når det er nødvendigt.

Konklusion

Hæmoglobin og myoglobin er to iltbindende globulære proteiner hos hvirveldyr. Hæmoglobin er en tetramer, der kooperativt binder sig med fire iltmolekyler. Myoglobin er en monomer sammensat af en enkelt hæmgruppe. Da hæmoglobins bindingskapacitet er højere end myoglobins, bruges hæmoglobin som ilttransporterende protein i blodet. Myoglobin bruges som iltopbevarende protein i muskelceller. Affiniteten af ​​bindende ilt med myoglobin er højere end hæmoglobins. Hovedforskellen mellem hæmoglobin og myoglobin er i deres funktion. Den funktionelle forskel mellem hæmoglobin og myoglobin opstår på grund af forskellen i deres 3D-struktur.

Reference:

1. ” Myoglobin. ” Hæmoglobin og myoglobin. N.p., n.d. Web. Tilgængelig her. 5. juni 2017. 2. ”Myoglobin.” Encyclopædia Britannica. Encyclopædia Britannica, inc., N.d. Web. Tilgængelig her. 5. juni 2017.

Billede høflighed:

1. “1904 Hæmoglobin” Af OpenStax College - Anatomi & Fysiologi, Connexions websted. 19. juni 2013. (CC BY 3.0) via Commons Wikimedia 2. “Myoglobin” Af → AzaToth - selvfremstillet baseret på PDB -post (Public Domain) via Commons Wikimedia