Hovedforskel - Alpha Helix og Beta plisseret ark

Alpha helix og beta plader er to forskellige sekundære strukturer af protein. Alpha helix er en højrehåndet eller spiralformet polypeptidkæde. I alfa-helix donerer hver rygrad-N-H-gruppe en hydrogenbinding til rygraden C = O-gruppen, som er anbragt i fire rester forud. Her optræder hydrogenbindinger i en polypeptidkæde for at skabe en spiralformet struktur. Betablader består af beta -strenge, der er forbundet lateralt med mindst to eller tre rygrad -hydrogenbindinger; de danner et generelt snoet, plisseret ark. I modsætning til alpha helix, hydrogenbindinger i beta-ark dannes mellem N-H-grupper i rygraden i en streng og C = O-grupper i rygraden i de tilstødende tråde. Dette er hovedforskel mellem Alpha Helix og Beta Plisséark.

Hvad er en Alpha Helix

Proteiner består af polypeptidkæder, og de er opdelt i flere kategorier, såsom primær, sekundær, tertiær og kvaternær, afhængigt af formen af ​​en foldning af polypeptidkæden. a-helixer og beta-plisserede ark er de to mest almindeligt forekommende sekundære strukturer i en polypeptidkæde.

Alfa-spiralformet struktur af proteiner dannes på grund af hydrogenbinding mellem dets rygradamid og carbonylgrupper. Dette er en højrehåndet spole, som typisk indeholder 4 til 40 aminosyrerester i polypeptidkæden. Den følgende figur illustrerer strukturen af ​​alfa -helix.

Hydrogenbindinger dannes mellem en N-H-gruppe på en aminorest med en C = O-gruppe af en anden aminosyre, som er placeret i 4 rester tidligere. Disse hydrogenbindinger er afgørende for at skabe den alfa -spiralformede struktur, og hver komplette drejning af spiralen har 3,6 aminorester.

Aminosyrer, hvis R-grupper er for store (dvs. tryptophan, tyrosin) eller for små (dvs. glycin) destabiliserer α-helixer. Proline destabiliserer også α-spiraler på grund af dens uregelmæssige geometri; dens R-gruppe bindes tilbage til amidgruppens nitrogen og forårsager sterisk hindring. Desuden forhindrer manglen på et brint på Prolines nitrogen det i at deltage i hydrogenbinding. Bortset fra det afhænger stabiliteten af ​​alfa -helix af dipolmomentet for hele spiralen, hvilket skyldes individuelle dipoler af C = O -grupper, der er involveret i hydrogenbinding. Stabile a-helixer ender typisk med en ladet aminosyre for at neutralisere dipolmomentet.

Et hæmoglobinmolekyle, som har fire hæmbindende underenheder, der hver især består af α-helixer.

Hvad er Beta Plisséark

Beta -plisséark er en anden type proteinsekundær struktur. Betablader består af beta -strenge, der er forbundet lateralt med mindst to eller tre rygrad -hydrogenbindinger, der danner et generelt snoet, plisseret ark. Generelt indeholder en beta -streng 3 til 10 aminosyrerester, og disse strenge er arrangeret ved siden af ​​andre beta -strenge, mens de danner et omfattende hydrogenbindingsnetværk. Her skaber N-H-grupper i rygraden i en streng hydrogenbindinger med C = O-grupperne i rygraden i de tilstødende tråde. To ender af peptidkæden kan tildeles N-terminalen og C-terminalen for at illustrere retningen. N-terminal angiver den ene ende af peptidkæden, hvor fri amingruppe er tilgængelig. På samme måde repræsenterer C-terminus den anden terminal i peptidkæden, hvor fri carboxylgruppe er tilgængelig.

Tilstødende β -tråde kan danne hydrogenbindinger i antiparallelle, parallelle eller blandede arrangementer. I det anti-parallelle arrangement er N-terminalen på et stativ støder op til C-terminalen på det næste stativ. I et parallelt arrangement er N-enden af ​​tilstødende tråde orienteret i samme retning. Den følgende figur illustrerer strukturen og hydrogenbindingsmønsteret for parallelle og anti-parallelle beta-strenge.

a) anti -parallelb) parallel

Forskellen mellem Alpha Helix og Beta Plisséark

Form

Alpha Helix: Alpha Helix er en højrehåndet oprullet stanglignende struktur.

Beta plisseret ark: Beta-ark er en arklignende struktur.

Dannelse

Alpha Helix: Hydrogenbindinger dannes i polypeptidkæden for at skabe en spiralformet struktur.

Beta plisseret ark: Betablader dannes ved at forbinde to eller flere beta -strenge med H -bindinger.

Obligationer

Alpha Helix: Alpha helix har n + 4 H-bindingsskema. dvs. hydrogenbindinger dannes mellem N-H-gruppen af ​​en aminorest med C = O-gruppen af ​​en anden aminosyre, som er placeret i 4 rester tidligere.

Beta plisseret ark: Hydrogenbindinger dannes mellem de tilstødende N-H- og C = O-grupper af tilstødende peptidkæder.

-R gruppe

Alpha Helix: -R -grupper af aminosyrerne er orienteret uden for spiralen.

Beta plisseret ark: -R -grupper er rettet til både inden for og uden for arket.

Nummer

Alpha Helix: Dette kan være en enkelt kæde.

Beta plisseret ark: Dette kan ikke eksistere som en enkelt beta -streng; der skal være to eller flere.

Type

Alpha Helix: Dette har kun en type.

Beta plisseret ark: Dette kan være parallelt, antiparallelt eller blandet.

Kvaliteter

Alpha Helix: 100^o rotation, 3,6 rester pr. omgang og 1,5 A^o stige fra et alfa -kulstof til det andet

Beta plisseret ark: 3,5 A^o stigning mellem resterne

Aminosyre

Alpha Helix: Alpha-helix foretrækker aminosyresidekæderne, som kan dække og beskytte rygraden H-bindinger i spiralens kerne.Beta plisseret ark: Den udvidede struktur efterlader den maksimale plads til aminosyresidekæderne. Derfor foretrækker aminosyrer med store omfangsrige sidekæder beta -struktur.

Præference

Alpha Helix: Alpha helix foretrækker Ala, Leu, Met, Phe, Glu, Gln, His, Lys, Arg aminosyrer.

Beta plisseret ark: Beta -ark foretrækker Tyr, Trp, (Phe, Met), Ile, Val, Thr, Cys.

Billede høflighed:

"Alpha Helix Protein Structure" [Public Domain] via Commons Wikimedia

"Hempglobin-molekyle" Af Zephyris på det engelske sprog Wikipedia (CC BY-SA 3.0) via Commons Wikimedia

"Parellel and Antiparellel" af Fvasconcellos - Eget arbejde. Oprettet af uploader efter anmodning af Opabinia regalis., (Public Domain) via Commons Wikimedia